Violaxanthin de-epoxidase and its closest relative: identification and characterization

Forskningsoutput: AvhandlingDoktorsavhandling (sammanläggning)

Abstract

Växter behöver ljus för att växa. Ljuset omvandlas till kemisk energi genom fotosyntes i växtens blad. Den kemiska energin kan sedan användas av växten. Ljusabsorptionen i växter har en begränsning. Alltför mycket ljus kommer att orsaka bildning av högenergimolekyler som är skadliga för växterna. Därför måste växter justera mängden ljus som tas upp. Ljuset i miljön förändras ständigt och exponeringen för starkt ljus kan också variera med tiden. Växter har utvecklat olika lösningar på problemet med alltför starkt ljus i olika tidsskalor. Ett snabbt sätt för växter att omvandla överskott av ljusenergi till värme kräver ett pigment som kallas zeaxanthin. Zeaxanthin bildas från ett annat pigment som kallas violaxanthin med hjälp av ett enzym som kallas violaxanthin de-epoxidas (VDE). Denna reaktion aktiveras när bladen är under lätt ljus-stress.

En del av detta arbete handlar om att karakterisera VDE. Funktion av ett protein är alltid kopplad till dess sekvens och struktur. Byggstenarna för att göra ett protein kallas aminosyror där varje aminosyra har olika egenskaper. Olika aminosyror kopplas ihop i en specifik ordning och ger proteinet dess egenskaper. En typ av aminosyror, cystein, har en speciell förmåga att bindas till varandra under oxidativt tillstånd. Sådana cystein-cystein bryggor har tidigare visat sig bidra till proteiners struktur och katalytiska funktion. I detta arbete har vi bytt ut varje cystein till en annan aminosyra som har liknande egenskaper men som inte kan bilda bryggor. På så sätt identifierade vi cysteinernas betydelse i VDE. Sekvensen av VDE har tre delar. I detta arbete separerade vi VDE i delar och försökte ta reda på vikten av varje del.

En annan del av detta arbete handlar om ett protein som är nära släkt med VDE. Detta protein kallas VDE-relaterat protein (VDR). En viktig likhet mellan de två proteinerna är att de har mycket liknande arrangemang av cysteiner i sin sekvens. Vi gjorde många ytterligare analyser för att försöka kartlägga skillnader och likheter mellan dessa två proteiner. Vi gjorde också en del analyser på VDR för att försöka identifiera dess egenskaper, men dess funktion är fortfarande inte klargjord.

Sammantaget låter dessa resultat oss förstå VDR bättre och samtidigt ökar vår kunskap om VDE, vilket i förlängningen kan användas för förståelse av växtens funktion och i växtförädling.

Detaljer

Författare
  • Kuo Guo
Enheter & grupper
Forskningsområden

Ämnesklassifikation (UKÄ) – OBLIGATORISK

  • Biokemi och molekylärbiologi

Nyckelord

Originalspråkengelska
KvalifikationDoktor
Tilldelande institution
Handledare/Biträdande handledare
Tilldelningsdatum2017 dec 12
UtgivningsortLund
Förlag
  • Lund University, Faculty of Science, Department of Chemistry, Division of Biochemistry and Structural Biology
Tryckta ISBN978-91-7422-551-8
Elektroniska ISBN978-91-7422-552-5
StatusPublished - 2017 nov
PublikationskategoriForskning

Nedladdningar

Ingen tillgänglig data

Relaterad forskningsoutput

Erik Ingmar Hallin, Kuo Guo & Hans Erik Åkerlund, 2016 aug 1, I: Physiologia Plantarum. 157, 4, s. 414-421 8 s.

Forskningsoutput: TidskriftsbidragArtikel i vetenskaplig tidskrift

Erik Hallin, Kuo Guo & Hans-Erik Åkerlund, 2015, I: Photosynthesis Research. 124, 2, s. 191-198

Forskningsoutput: TidskriftsbidragArtikel i vetenskaplig tidskrift

Visa alla (2)

Related projects

Kuo Guo & Hans-Erik Åkerlund

2013/09/302017/12/12

Projekt: Avhandling

Visa alla (1)