POLYPEPTIDES - STRUCTURES AND INTERACTIONS IN MONOLAYERS AND AQUEOUS SOLUTIONS

Helen Sjögren

Forskningsoutput: AvhandlingDoktorsavhandling (sammanläggning)

Sammanfattning

Popular Abstract in Swedish
Proteiner, eller äggviteämnen som de också kallas, har viktiga funktioner i kroppen. Proteiner är uppbyggda som långa, ofta sammanveckade kedjor. Byggstenarna i dessa kedjor kallas aminosyror. Ett givet protein kännetecknas av sin unika aminosyrekombination och ofta ingår flera av de 20, i människan förekommande, aminosyrorna i ett protein. I kroppen finns också kortare aminosyrakedjor, som kallas peptider. Det är viktigt att öka förståelsen för hur peptider och proteiner beter sig i kroppen. När peptider och proteiners omgivning förändras kan också deras form (deras s.k. struktur eller konformation) förändras. Strukturförändringar hos peptider och proteiner kan orsaka sjukdomar som Alzheimers, Parkinsons och galna kosjukan.

Eftersom peptider och proteiner är komplicerade och består av så många olika byggstenar (aminosyror) kan det vara svårt att förstå hur olika faktorer i omgivningen påverkar deras struktur. Det kan då vara en fördel att studera enklare ämnen, t.ex. så kallade polyaminosyror. Även dessa är uppbyggda som långa kedjor av aminosyror, men med bara en eller två olika aminosyror som byggstenar. I de studier som presenteras i den här avhandlingen har den här typen av enkelt uppbyggda molekyler använts.

Olika aminosyror har olika egenskaper. En del är olösliga i vatten (hydrofoba aminosyror), medan andra löser sig väl i vatten (hydrofila aminosyror). Vissa hydrofila aminosyror är laddade (positivt eller negativt). Genom att ändra egenskaper (t.ex. pH) hos omgivningen kan dessa aminosyror gå från att vara laddade till att vara oladdade (eller tvärtom).

I den här avhandlingen presenteras resultat både från studier av hydrofoba polyaminosyror, som lägger sig på vattenytor utan att lösa sig i vattnet, och mer hydrofila sådana i olika vattenlösningar.

Vissa peptider och polyaminosyror kan fås att bilda spiralformade, styva strukturer (s.k. a helixar), som mest kan liknas vid långa, smala stavar. De stavar som används i studierna i den här avhandlingen är ungefär 18 miljondels millimeter långa och två miljondels millimeter i diameter. Det går att få dessa stavar att lägga sig i ett extremt tunt lager på vattenytan. Lagret kan fås att bara bli en molekyl tjockt. Genom att förändra vattenlösningen, t.ex. genom att ändra pH eller salthalt, kan stavarna på ytan fås att orientera sig på olika sätt. Detta kan liknas vid beteendet hos flytande kristallina displayer, som finns t.ex. i miniräknare och digitalklockor. Displayerna i dessa består av små ministavar som fås att ordna sig på olika sätt (och då visa olika siffror) genom att ström skickas genom displayen.

I arbetet som presenteras i den här avhandlingen har även hydrofila polyaminosyror i vattenösningar studerats. De har då blandats med olika tensider. Tensider är en sorts molekyler som har en (hydrofil) del som löser sig i vatten och en (hydrofob) del som skyr vatten, men löser sig i olja. Om dessa blandas med vatten bildar de små aggregat (s.k. miceller) med den vattenlösliga delen av tensidmolekylerna riktad utåt och den vattenskyende delen i mitten. I mitten av tensidaggregaten kan vattenolösliga ämnen lösas. Det är denna egenskap hos tensider som utnyttjas i rengöringsprodukter som tvål, schampo, disk- och tvättmedel. Alla dessa produkter består till största delen av tensider som kan få fett och annan smuts att lösa sig och lossa från kläder, disk eller hud och hår och sedan sköljas bort med tvättvattnet.

Tensider kan öka vattenlösligheten hos olika peptider och polyaminosyror, men kan också förändra konformationen hos dem. Detta kan ha betydelse både för att förhindra sjukliga konformationsförändringar, som de som sker vid Alzheimers sjukdom eller galna kosjukan, men också för att öka stabiliteten hos vissa läkemedel. Både den ökade vattenlösningen och konformationsförändringar hos polyaminosyror vid tensidtillsats har studerats i arbetet som presenteras i denna avhandling.
Originalspråkengelska
KvalifikationDoktor
Tilldelande institution
  • Fysikalisk kemi
Handledare
  • Ulvenlund, Stefan, handledare
Tilldelningsdatum2005 sep 9
Förlag
Tryckta ISBN91-7422-091-8
StatusPublished - 2005

Bibliografisk information

Defence details

Date: 2005-09-09
Time: 10:30
Place: Kemicentrum, K:B

External reviewer(s)

Name: Kinnunen, Paavo K. J.
Title: Professor
Affiliation: Biomedicinska institutionen, Helsingfors Universitet, Finland

---


<div class="article_info">Stefan Ulvenlund, Helen Gillgren, Anna Stenstam, Per Backman and Emma Sparr. <span class="article_issue_date">2001</span>. <span class="article_title">Hydrophobic Homopolymers of Native alpha-L-amino Acids at the Air-Water Interface. A study by Circular Dichroism Spectroscopy, Atomic Force Microscopy and Surface Balance Experiments</span> <span class="journal_series_title">Journal of Colloid and Interface Science</span>, <span class="journal_volume">vol 242</span> <span class="journal_pages">pp 346-353</span>. <span class="journal_distributor">Elsevier</span></div>
<div class="article_info">H. Gillgren, A. Stenstam, M. Ardhammar, B. Nordén, E. Sparr and S. Ulvenlund. <span class="article_issue_date">2002</span>. <span class="article_title">Morphology and Molecular Conformation in Thin Films of Poly-gamma-methyl-L-glutamate at the Air-Water Interface</span> <span class="journal_series_title">Langmuir</span>, <span class="journal_volume">vol 18</span> <span class="journal_pages">pp 462-469</span>. <span class="journal_distributor">American Chemical Society</span></div>
<div class="article_info">H. Sjögren and S. Ulvenlund. <span class="article_issue_date">2004</span>. <span class="article_title">Effects of pH, Ionic Strength, Calcium and Molecular Mass on the Arrangement of Hydrophobic Peptide Helices at the Air-Water Interface</span> <span class="journal_series_title">Journal of Physical Chemistry B</span>, <span class="journal_volume">vol 108</span> <span class="journal_pages">pp 20219-20227</span>. <span class="journal_distributor">American Chemical Society</span></div>
<div class="article_info">H. Sjögren and S. Ulvenlund. <span class="article_issue_date">2005</span>. <span class="article_title">Comparison of the Helix-Coil Transition of a Titrating Polypeptide in Aqueous Solutions and at the Air-Water Interface</span> <span class="journal_series_title">Biophysical Chemistry</span>, <span class="journal_volume">vol 116</span> <span class="journal_pages">pp 11-21</span>. <span class="journal_distributor">Elsevier</span></div>
<div class="article_info">Helen Sjögren, Svante Nilsson and Stefan Ulvenlund. <span class="article_issue_date">2005</span>. <span class="article_title">Effects of Salt on the pH Induced Helix-to-Coil Transition of Poly-L-Lysine, as Analysed Within the Poisson-Boltzmann Cell Model</span> <span class="journal_series_title">Biomacromolecules</span>, <span class="journal_distributor">American Chemical Society</span> (submitted)</div>
<div class="article_info">Helen Sjögren, Caroline A. Ericsson, Johan Evenäs and Stefan Ulvenlund. <span class="article_issue_date">2005</span>. <span class="article_title">Interaction between Charged Polypeptides and Non-Ionic Surfactants</span> <span class="journal_series_title">Biophysical Journal</span>, <span class="journal_distributor">Biophysical Society</span> (accepted)</div>

Ämnesklassifikation (UKÄ)

  • Fysikalisk kemi

Fingeravtryck

Utforska forskningsämnen för ”POLYPEPTIDES - STRUCTURES AND INTERACTIONS IN MONOLAYERS AND AQUEOUS SOLUTIONS”. Tillsammans bildar de ett unikt fingeravtryck.

Citera det här