The N-terminal EGF Module of Coagulation factor IX. Studies of Calcium Binding and Module Interactions.

Forskningsoutput: AvhandlingDoktorsavhandling (sammanläggning)

92 Nedladdningar (Pure)

Sammanfattning

Popular Abstract in Swedish
Faktor IX (FIX) är en molekyl som behövs för att blodet ska koagulera. Brist på FIX leder till blödarsjuka. För att öka den grundläggande förståelsen av hur FIX fungerar har vi gjort studier av en bit av FIX, som kallas för EGF1. EGF1 är en av två EGFmoduler som finns i FIX. De kallas EGFmoduler för att de liknar en annan molekyl, Epidermal Growth Factor. I denna avhandling har studier genomförts angående hur EGF1 i FIX binder kalcium, hur bindningen påverkas av mutationer och av närheten till omgivande moduler samt hur olika delar av FIX kan kommunicera med EGF1 (så kallad ”intramolekylär kommunikation”). För att FIX ska kunna fungera i koagulationen måste den aktiveras, antingen av faktor XI eller av faktor VII. Vi har studerat funktionen hos EGF1 i aktiveringen av FIX samt i aktiveringen av en annan koagulationsmolekyl, faktor X, och en modell av hur komplexet mellan FIX och faktor VIII (en hjälpmolekyl till FIX i aktiveringen av faktor X) ser ut har producerats. Resultaten visar att EGF1 är viktigt för bindningen av kalcium och därmed för bibehållandet av strukturen hos FIX, men EGF1 deltar inte i någon direkt interaktion med FVIII i aktiveringen av FX.
Originalspråkengelska
KvalifikationDoktor
Tilldelande institution
  • Klinisk kemi, Malmö
Handledare
  • [unknown], [unknown], handledare, Extern person
Tilldelningsdatum2003 jan. 16
Förlag
StatusPublished - 2002

Bibliografisk information

Defence details

Date: 2003-01-16
Time: 10:15
Place: Jubileumsaulan, Malmö

External reviewer(s)

Name: Siegbahn, Agneta
Title: [unknown]
Affiliation: [unknown]

---


Article: I. Kristina E. M. Persson, Jan Astermark, Ingemar Björk and Johan Stenflo. 1998. Calcium binding to the first EGF-like module of human factor IX in a recombinant fragment containing residues 1-85. Mutations V46E and Q50E each manifest a negligible increase in calcium affinity. FEBS Lett. 421:100-104.II. Kristina E. M. Persson, Karin E. Knobe and Johan Stenflo. 2001. An anti-EGF monoclonal antibody that detects intramolecular communication in factor IX. Biochem. Biophys. Res. Commun. 286:1039-1044.III. Kristina E. M. Persson, Bruno O. Villoutreix, Ann-Marie Thämlitz, Karin E. Knobe and Johan Stenflo. 2002. The N-terminal EGF domain of coagulation factor IX: Probing its functions in the activation of factor IX and factor X with a monoclonal antibody. J. Biol. Chem. 277:35616-35624.IV. Karin E. Knobe*, Kristina E. M. Persson*, Elsy Sjörin, Bruno O. Villoutreix, Johan Stenflo and Rolf C. R. Ljung. (*These authors contributed equally to this work). Functional studies of the EGF-like domain mutations Pro55Ser and Pro55Leu, which cause mild hemophilia B. Manuscript.

Ämnesklassifikation (UKÄ)

  • Läkemedelskemi

Fingeravtryck

Utforska forskningsämnen för ”The N-terminal EGF Module of Coagulation factor IX. Studies of Calcium Binding and Module Interactions.”. Tillsammans bildar de ett unikt fingeravtryck.

Citera det här